Design, synthesis, and biological evaluation of 3-phenylimidazo[1,2-a]pyridine derivatives as diverse enzyme inhibitors

Yükleniyor...
Küçük Resim

Tarih

Dergi Başlığı

Dergi ISSN

Cilt Başlığı

Yayıncı

Springer

Erişim Hakkı

info:eu-repo/semantics/closedAccess

Araştırma projeleri

Organizasyon Birimleri

Öğe Türü: Organizasyon Birimi ,
Fen Fakültesi, Biyoteknoloji Bölümü
Biyoteknoloji, diğer klasik sektörlerden farklı olarak yüksek istihdam yaratan, Ar-Ge yoğunluğu fazla olan, araştırma merkezleri ve üniversiteler ile iç içe faaliyet gösteren bir sektördür. Bugün, başta çevre, sağlık, gıda, enerji, tarım olmak üzere pek çok alanda insanlık olarak karşı karşıya bulunduğumuz problemlerin çözümünde biyoteknoloji ciddi fırsatlar sunmaktadır. Birçok tıbbi bitki ve hayvanın üretimi yanı sıra çeşitli antibiyotik, antikor, aşı, yapay organ ve doku üretimi gibi pek çok alanda biyoteknolojik yöntemlerden yararlanılmaktadır. Ayrıca biyoteknoloji, sağlık, doğal kaynak ve ekosistemlerin sürdürülebilirliğine ilişkin sorunlara da teknolojik çözümler sunmakta ve farklı endüstrilerdeki kullanımları ile verimlilik artışına büyük katkılar sağlamaktadır. Fen Fakültesi bünyesinde Biyoteknoloji Bölümü Yüksek Öğretim Kurumu tarafından 2016 yılı itibari ile açılmış olup, Lisans Programına ilk öğrencilerini 2016-2017 eğitim-öğretim yılında almıştır.

Dergi sayısı

Özet

This study presents the single-step synthesis of a variety of 3-phenylimidazo[1,2-a]pyridine derivatives 1-24 by reacting different phenacyl bromides with 2-aminopyridine in the presence of DABCO (1,4-diazabicyclo[2.2.2]octane) as a base. Compounds were characterized by spectroscopic techniques to confirm their structures. All synthetic derivatives were evaluated against important metabolic drug targets, including human carbonic anhydrase I and II, alpha-glucosidase, and alpha-amylase enzymes. Pertinent to mention that all the synthetic analogs revealed potent inhibitory strength with Ki values in the range of 104.36-439.41 nM against hCA-I and 119.46-472.35 nM against hCA-II in comparison with the standard acetazolamide Ki = 466.53 +/- 41.22 nM (for hCA-I) and Ki = 481.18 +/- 33.05 nM (for hCA-II). All compounds showed potent inhibitory activity against alpha-glucosidase enzyme with IC50 value 247.50-784.32 nM, compared to the standard acarbose = 22,800 nM. In addition, compounds were also identified as potent inhibitors of alpha-amylase with an IC50 value of 342.67-1011.53 nM compared to the standard acarbose = 10,000 nM. In silico studies of the potential compounds 8, 13, 15, 19, 20, and 21 against hCA-I, hCA-II, alpha-glycosidase, and alpha-amylase were performed to assess the enzyme-ligand interactions with the residues of the active-site target enzymes.

Açıklama

Anahtar Kelimeler

Synthesis, Pyridine, Carbonic Anhydrase, Alpha-Glucosidase, Alpha-Amylase, In Vitro, In Silico

Kaynak

Journal of the Iranian Chemical Society

WoS Q Değeri

Scopus Q Değeri

SDG

Cilt

22

Sayı

4

Künye

Onay

İnceleme

Ekleyen

Referans Veren