((E)-N?(3,5-di-tert-butil-2-hedroxybenzilidene)-2-hydroxybenzohydrazide (H3sahz)2 Copper (II) Complex: Synthesis, Crystal Structures, in silico Evaluations, and Enzymatic Inhibition

Yükleniyor...
Küçük Resim

Tarih

Dergi Başlığı

Dergi ISSN

Cilt Başlığı

Yayıncı

Wiley-V C H Verlag Gmbh

Erişim Hakkı

info:eu-repo/semantics/closedAccess

Araştırma projeleri

Organizasyon Birimleri

Öğe Türü: Organizasyon Birimi ,
Fen Fakültesi, Biyoteknoloji Bölümü
Biyoteknoloji, diğer klasik sektörlerden farklı olarak yüksek istihdam yaratan, Ar-Ge yoğunluğu fazla olan, araştırma merkezleri ve üniversiteler ile iç içe faaliyet gösteren bir sektördür. Bugün, başta çevre, sağlık, gıda, enerji, tarım olmak üzere pek çok alanda insanlık olarak karşı karşıya bulunduğumuz problemlerin çözümünde biyoteknoloji ciddi fırsatlar sunmaktadır. Birçok tıbbi bitki ve hayvanın üretimi yanı sıra çeşitli antibiyotik, antikor, aşı, yapay organ ve doku üretimi gibi pek çok alanda biyoteknolojik yöntemlerden yararlanılmaktadır. Ayrıca biyoteknoloji, sağlık, doğal kaynak ve ekosistemlerin sürdürülebilirliğine ilişkin sorunlara da teknolojik çözümler sunmakta ve farklı endüstrilerdeki kullanımları ile verimlilik artışına büyük katkılar sağlamaktadır. Fen Fakültesi bünyesinde Biyoteknoloji Bölümü Yüksek Öğretim Kurumu tarafından 2016 yılı itibari ile açılmış olup, Lisans Programına ilk öğrencilerini 2016-2017 eğitim-öğretim yılında almıştır.

Dergi sayısı

Özet

In this study, (E)-N'(3,5-di-tert-butil-2-hedroxybenzilidene)-2-hydroxybenzohydrazide (H3sahz) 2 and its copper (II) complex has been synthesized and evaluated by methods FTIR, UV-Vis, EPR, and single crystal X-ray analysis. It has been shown, that H3sahz crystallizes as a dimer through hydrogen bonds. H3sahz with copper nitrate forms [Cu(H(2)sahz)(NO3)(H2O)] complex, which according to X-ray diffraction analysis has a distorted square pyramidal structure. The complex was screened for alpha-glucosidase (alpha-Glu), acetylcholinesterase (AChE), and butyrylcholinesterase (BChE) inhibitory abilities. Results displayed that IC50 and K-i values of the novel complex for AChE, BChE, and aGlu enzymes were obtained at 0.93-2.14, 1.01-2.03, and 73.86-102.65 mu M, respectively. The molecular docking outcomes have shown that the synthetic complex has a lower affinity for aglucosidase compared to acarbose. But the inhibition ability of H(3)sahz for acetylcholinesterase and butyrylcholinesterase enzymes was greater than that of tacrine. These findings indicate that the (H(3)sahz)(2) complex may be considered a possible candidate for the development and discovery of compounds effective in inhibiting the relevant enzymes.

Açıklama

Anahtar Kelimeler

Bioactivity, Enzymes Inhibition, Molecular Docking, Salicylic Acid Hydrazide, X-Ray

Kaynak

Chemistryselect

WoS Q Değeri

Scopus Q Değeri

SDG

Cilt

8

Sayı

15

Künye

Onay

İnceleme

Ekleyen

Referans Veren