Synthesis of diaryl ethers with acetylcholinesterase, butyrylcholinesterase and carbonic anhydrase inhibitory actions

Küçük Resim

Tarih

2016

Yazarlar

Dergi Başlığı

Dergi ISSN

Cilt Başlığı

Yayıncı

Informa

Erişim Hakkı

info:eu-repo/semantics/restrictedAccess

Araştırma projeleri

Organizasyon Birimleri

Organizasyon Birimi Logosu
Öğe Türü: Organizasyon Birimi ,
Fen Fakültesi, Biyoteknoloji Bölümü
Biyoteknoloji, diğer klasik sektörlerden farklı olarak yüksek istihdam yaratan, Ar-Ge yoğunluğu fazla olan, araştırma merkezleri ve üniversiteler ile iç içe faaliyet gösteren bir sektördür. Bugün, başta çevre, sağlık, gıda, enerji, tarım olmak üzere pek çok alanda insanlık olarak karşı karşıya bulunduğumuz problemlerin çözümünde biyoteknoloji ciddi fırsatlar sunmaktadır. Birçok tıbbi bitki ve hayvanın üretimi yanı sıra çeşitli antibiyotik, antikor, aşı, yapay organ ve doku üretimi gibi pek çok alanda biyoteknolojik yöntemlerden yararlanılmaktadır. Ayrıca biyoteknoloji, sağlık, doğal kaynak ve ekosistemlerin sürdürülebilirliğine ilişkin sorunlara da teknolojik çözümler sunmakta ve farklı endüstrilerdeki kullanımları ile verimlilik artışına büyük katkılar sağlamaktadır. Fen Fakültesi bünyesinde Biyoteknoloji Bölümü Yüksek Öğretim Kurumu tarafından 2016 yılı itibari ile açılmış olup, Lisans Programına ilk öğrencilerini 2016-2017 eğitim-öğretim yılında almıştır.

Dergi sayısı

Özet

A series of diaryl ethers were synthesized and their human (h) carbonic anhydrase (CA) isoenzymes hCA I and II, acetylcholinesterase (AChE), and butyrylcholinesterase (BuChE) inhibitory actions were investigated. The new compounds were synthesized from the corresponding phenols and bromobenzenes via the Ullmann reaction, by using dipicolinic acid as a copper (I) complexing ligand. hCA I and II were inhibited with K(i)s in the low nanomolar range of 102.01-127.13nM against hCA I, and of 73.71-113.40nM against hCA II, whereas the inhibition constants against AChE were of 15.35-18.34nM and against BChE in the range of 9.07-22.90nM. The CA inhibition mechanism with these ethers is unknown, but may be similar to that of aryl methyl ethers investigated earlier by computational approaches.

Açıklama

Anahtar Kelimeler

Acetylcholinesterase;, Butyrylcholinesterase, Carbonic anhydrase, Diaryl ethers, Enzyme inhibition

Kaynak

Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry

WoS Q Değeri

Scopus Q Değeri

SDG

Cilt

31

Sayı

Künye

Bağlantı

https://hdl.handle.net/11772/1388

Koleksiyon

Fen Fakültesi Koleksiyonu

Onay

İnceleme

Ekleyen

Referans Veren